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La lámina alfa es una estructura secundaria hipotética de proteínas, la cual fue propuesta por vez primera por Linus Pauling y en 1951. El patrón de puentes de hidrógeno en una lámina alfa es similar al de una lámina beta, pero la orientación de los grupos carbonilo y amino en el enlace peptídico es diferente; en una lámina alfa aislada, todos los grupos carbonilo están orientados en la misma dirección de un lado del plegamiento, y todos los grupos amino se encuentran orientados en la misma posición pero del lado opuesto de la lámina. Por lo tanto, la lámina alfa acumula una inherente separación de , con un borde de la lámina exponiendo los grupos carbonilo de carga negativa y el borde opuesto exponiendo los grupos de amino cargados positivamente. A diferencia de la hélice alfa y la lámina beta, la configuración de lámina alfa no requiere que todos los residuos de aminoácidos que la componen se encuentren dentro de los límites de una única región de ángulos diedros; en cambio, la lámina alfa contiene residuos de diedros alternando en las tradicionales regiones dextrógiras (αR) y levógiras (αL) helicoidales del espacio de Ramachandran. Aunque la lámina alfa es muy raramente observada en estructuras de proteínas naturales, es una forma estable accesible a las proteínas amiloidogénicas en simulaciones de dinámica molecular. Las láminas alfa también se han observado con cristalografía de rayos X de estructuras de péptidos diseñados.
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