complexo proteico
Sign in to saveAlso known as GO:0043234, protein-protein complex, multiprotein complex, multiprotein complexes, protein complexes
stable macromolecular complex
Research
1,020,070 papers- AMPK in Yeast: The SNF1 (Sucrose Non-fermenting 1) Protein Kinase Complex.Experientia supplementum (2012) · 2016
- The U1 snRNP-specific protein U1C is a key regulator of SMN complex-mediated snRNP formation.The Journal of biological chemistry · 2025
- Liquid Droplet of Protein-Polyelectrolyte Complex for High-Concentration Formulations.Journal of pharmaceutical sciences · 2018
- The roles of factor Va and protein S in formation of the activated protein C/protein S/factor Va inactivation complex.Journal of thrombosis and haemostasis : JTH · 2019
- Probing the Degree of Restriction in Solvent Dynamics at the Interface of a Protein-RNA Complex.The journal of physical chemistry. B · 2025
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- complex
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- protein subunit
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- protein quaternary structure
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Sources (3)
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Um complexo protéico (ou complexo multiproteína ) é um grupo de duas ou mais cadeias polipeptídicas associadas. Se as diferentes cadeias polipeptídicas contiverem domínios protéicos diferentes, o complexo multiprotéico resultante pode ter funções catalíticas múltiplas. Isto é distinto de um polipeptídeo multienzimático no qual são encontrados domínios catalíticos múltiplos em uma única cadeia polipeptídica. Complexos protéicos são uma forma de . As proteínas em um complexo protéico são unidas através de interações proteína-proteína não-covalentes, e os complexos de proteína diferentes têm graus diferentes de estabilidade. Estes complexos são a base de muitos (se não a maioria) dos processos biológicos e juntos eles compoem vários tipos de maquinaria molecular que executam uma vasta gama de funções biológicas. Cada vez mais, os cientistas vêem a célula como uma composição de complexos supramoleculares modulares, cada qual executando uma função biológica independente e distinta. Por estar em proximidade, a velocidade e seletividade das interações ligantes entre o complexo enzimático e os substratos podem ser melhorados imensamente, levando a um patamar mais alto de eficiência celular. Infelizmente, muitas das técnicas utilizadas para quebrar células e isolar proteínas são inerentemente agressivas a complexos tão grandes, e, portanto é possível que haja um grande número de complexos protéicos nas células ainda por serem descobertos. Exemplos incluem o proteassoma para degradação molecular, o para geração oxidativa de energia, e o ribossomo para síntese de proteínas. Nos complexos estáveis, grandes interfaces hidrofóbicas entre proteínas tipicamente incluem áreas de superfície maior que 2500 angströms quadrados. Não é necessário, entretanto, que estes complexos sejam estáveis. A compreensão das interações funcionais entre as proteínas é um dos mais mais importantes objetos de pesquisa em bioquímica e biologia celular. A formação de complexos protéicos serve às vezes ativar ou inibir um ou mais dos peptídeos participante dos complexos e, deste modo, a formação de complexos protéicos pode ser semelhante à fosforilação. Cada proteína isoladamente pode participar na formação de uma variedade de complexos de proteína diferentes. Complexos diferentes executam funções diferentes, e um mesmo complexo executa funções muito diferentes dependendo de uma variedade de fatores. Alguns destes fatores são: * Em qual compartimento celular o complexo existe quando está contido. * Em que fase do ciclo celular os complexos estão presentes. * O estado nutricional da célula. Muitos complexos protéicos são bem compreendidos, particularmente no organismo modelo Saccharomyces cerevisiae. Para este organismo relativamente simples, o estudo de complexos protéicos está sendo executado sistematicamente para todo o genoma com a elucidação da maioria dos seus complexos protéicos. A estrutura molecular dos complexos protéicos pode ser determinada através de técnicas experimentais como a cristalografia de raios X ou a ressonância magnética nuclear. Vem se tornando cada vez mais disponível a opção do . Um método que é comumente utilizado para identificar os componentes de complexos protéicos é a .
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