gomitolo statistico

Il gomitolo statistico è una conformazione dei polimeri amorfi in cui le catene polimeriche sono disposte e orientate casualmente nello spazio tridimensionale. Non si tratta di una forma specifica, ma di una distribuzione statistica delle forme per tutte le catene in un gruppo di macromolecole. Molti omopolimeri lineari non ramificati, in soluzione o al di sopra delle loro temperature di fusione, e le ramificazioni dei polimeri ramificati assumono approssimativamente questa conformazione. Al di sotto delle temperature di fusione, la maggior parte dei polimeri termoplastici (polietilene, nylon, ecc.) presenta regioni amorfe che approssimano il gomitolo statistico, alternandosi a regioni cristalline. Le regioni amorfe contribuiscono all'elasticità e le regioni cristalline contribuiscono alla forza e alla rigidità. Polimeri più complessi come le proteine, con vari interagenti legati alla catena principale, si auto-assemblano in strutture ben definite. Tuttavia, si presume che segmenti di proteine e polipeptidi privi di struttura secondaria presentino una conformazione a gomitolo statistico in cui l'unica relazione fissa è l'unione di residui di amminoacidi adiacenti con un legame peptidico. Questo in realtà non è il caso, poiché l'insieme statistico sarà ponderato in termini di energia a causa delle interazioni tra le catene laterali degli amminoacidi, con conformazioni di energia inferiore presenti più frequentemente. Inoltre, anche sequenze arbitrarie di amminoacidi tendono a esibire un legame idrogeno e una struttura secondaria. Per questo motivo, il termine gomitolo statistico è di tanto in tanto preferito. L'entropia conformazionale associata al gomitolo statistico contribuisce in modo significativo alla sua stabilizzazione energetica e spiega gran parte della barriera energetica al ripiegamento proteico. Una conformazione a gomitolo statistico può essere rilevata usando tecniche spettroscopiche. La disposizione dei legami ammidici planari produce un segnale distintivo nel dicroismo circolare. Lo spostamento chimico degli amminoacidi in una conformazione a gomitolo statistico è ben noto nella risonanza magnetica nucleare (NMR). Le deviazioni da queste firme indicano spesso la presenza di una struttura secondaria, piuttosto che una gomitolo statistico completa. Inoltre, ci sono segnali in esperimenti multidimensionali di NMR che indicano che sono assenti interazioni amminoacidiche stabili e non locali per i polipeptidi in una conformazione a gomitolo statistico. Allo stesso modo, nelle immagini prodotte da esperimenti di cristallografia, segmenti di gomitolo statistico producono semplicemente una riduzione della densità elettronica o del contrasto. Uno stato a gomitolo statistico per qualsiasi catena polipeptidica può essere raggiunto denaturando il sistema. Tuttavia, ci sono prove che le proteine non raggiungono mai veramente una conformazione casuale, anche se denaturate (Shortle & Ackerman).