Also known as vanillyl alcohol:oxygen oxidoreductase, 4-hydroxy-2-methoxybenzyl alcohol oxidase
Protein
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Vanillylalkohol-Oxidase (VAO, EC 1.1.3.38) ist ein Enzym in Bakterien und Pilzen, das die Oxidation verschiedener phenolischer Verbindungen unter Verbrauch von Sauerstoff (O2) katalysiert. Dabei entsteht Wasserstoffperoxid (H2O2). Für die Reaktion wird als Kofaktor ein Flavinmolekül, FAD, benötigt. VAOs sind in den Peroxisomen lokalisiert und gehören zu einer speziellen Art von Arylalkohol-Oxidasen an, sie sind für die Ligninverwertung durch Mikroorganismen von Bedeutung. 1992 wurde erstmals die Vanillylalkohol-Oxidase aus dem Schlauchpilz isoliert und charakterisiert und 1997 dessen Struktur geklärt. VAO wird in diesem Pilz stark exprimiert, wenn dieser auf Veratrylalkohol, Anisalkohol oder 4-(Methoxymethyl)phenol wächst. Der Artikel bezieht größtenteils Daten über das Enzym aus P. simplicissimum.
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Discovered by embedding cosine similarity (sentence-transformers MiniLM, 384-dim).