Foglietto β

Il β-foglietto o foglietto beta o struttura β a pieghe è la seconda forma più diffusa di struttura secondaria delle proteine (la prima è l'alfa elica), che consiste di più filamenti β disposti uno accanto all'altro e collegati tra loro da tre o più legami idrogeno che formano una struttura planare molto compatta. Nel dettaglio, si definisce filamento β (si usa comunemente il corrispettivo inglese β-strand) una sequenza peptidica di amminoacidi (tipicamente composta da 5-10 amminoacidi) che si dispone linearmente ed è in grado di instaurare legami idrogeno. La natura del legame fra C-N è rigida e questo fa sì che i sei atomi che partecipano al legame carbaminico giacciano tutti sullo stesso piano. Questi piani si dispongono, nella struttura β, a zig zag con un angolo di circa 120º. I residui amminoacidici (le catene R) sporgono al di sopra e al di sotto del foglietto alternativamente. La struttura a foglietto β è presente tipicamente nella fibroina (proteina costituente la seta, ma anche la tela prodotta dai ragni), dove i foglietti sono disposti su più piani. In particolare, la peculiare sequenza aminoacidica di tale proteina (ripetizioni di tre amminoacidi piccoli, glicina, serina e alanina) crea un intreccio a pettine molto compatto, che conferisce la nota resistenza della seta. Lo studio dei foglietti β è anche particolarmente rilevante poiché l'associazione degenerante di strutture di questo tipo è stato osservato in numerose patologie umane, come ad esempio le amiloidosi (tra cui figura la malattia di Alzheimer).