ferrédoxine

Une ferrédoxine est une protéine fer-soufre réalisant des transferts d'électrons dans un grand nombre de réactions d'oxydoréduction du métabolisme cellulaire grâce à leurs clusters Fe-S dont les cations de fer oscillent entre les états d'oxydation +2 (ferreux) et +3 (ferrique). La première protéine de ce type a été isolée en 1962 à partir de la bactérie anaérobie Clostridium pasteurianum. Une ferrédoxine particulière aux chloroplastes intervient dans les réactions de photophosphorylation cyclique et non cyclique de la photosynthèse. Dans la photophosphorylation non cyclique, la ferrédoxine est l'ultime accepteur d'électrons et réduit le NADP+ sous l'action de la ferrédoxine-NADP+ réductase (EC 1.18.1.2) avec la FAD et un groupe flavine comme cofacteurs : 2 ferrédoxine-[ Fe2+ Fe3+ S2−2 ] + NADP+ + H+ 2 ferrédoxine-[ Fe3+2 S2−2 ] + NADPH. La ferrédoxine des chloroplastes contient des clusters Fe2S2, composés de deux cations de fer et deux anions sulfure. Il existe d'autres types de clusters Fe-S, dont les plus courants sont ceux de type Fe3S4 et Fe4S4.