ferredoxina

Ferredoxinas (do Latim ferrum: ferro + redox, freqüentemente abreviadas como "fd") são proteínas ferro-enxofre que intermedeiam a transferência de elétrons num grande número de reações metabólicas. O termo "ferredoxina" foi cunhado por D.C. Wharton da DuPont Co. e atribuído à "proteína de ferro" purificada inicialmente em 1962 por Mortenson, Valentine e Carnahan a partir da bactéria anaeróbica Clostridium pasteurianum (Valentine, 1964). Outra proteína redox, isolada de cloroplastos do espinafre por Tagawa e Arnon em 1962, foi denominada "ferredoxina do cloroplasto." A ferredoxina do cloroplasto participa tanto da fotofosforilação cíclica como da acíclica na fotossíntese. Na fotofosforilação acíclica a ferredoxina é o último aceptor de elétrons e reduz a enzima NADP+ redutase. Ela recebe os elétrons produzidos pela clorofila ao ser excitada pela luz solar e os transfere para a enzima ferredoxina:NADP+ oxidoredutase. As ferredoxinas são pequenas proteínas contendo átomos de ferro e enxofre organizados comos agregados ferro-enxofre. Estes "capacitores" biológicos podem receber ou fornecer elétrons, havendo aí uma mudança no estado de oxidação (+2 or +3) dos átomos de ferro. Desta forma, as ferredoxinas atuam como agentes de tranferência de elétrons nas reações redox biológicas. Outros sistemas de transporte de elétrons incluem as rubredoxinas, os citocromos, as proteínas azuis de cobre e as .As ferredoxinas podem ser classificadas de acordo com a natureza de seus agregados ferro-enxofre e pela similaridade de seqüências.