fragmento de región cristalizable

El fragmento cristalizable (región Fc) es la región de la cola de un anticuerpo que interactúa con los receptores de la superficie celular llamados y algunas proteínas del sistema del complemento. Esta propiedad permite que los anticuerpos activen el sistema inmunológico. En los isotipos de anticuerpos IgG, IgA e IgD, la región Fc está compuesta por dos fragmentos de proteínas idénticos, derivados de los dominios proteicos constantes segundo y tercero de las dos cadenas pesadas del anticuerpo; las regiones Fc de IgM e IgE contienen tres dominios constantes de cadena pesada (dominios CH 2-4) en cada cadena polipeptídica.​​ Las regiones Fc de las IgG tienen un sitio de N-glicosilación altamente conservado.​​ La glicosilación del fragmento Fc es esencial para la actividad mediada por el receptor Fc.​ Los N-glicanos unidos a este sitio son predominantemente estructuras diantenarias núcleo-fucosiladas de tipo complejo. Además, pequeñas cantidades de estos N-glicanos también contienen residuos de ácido siálico ligados a GlcNAc y α-2,6.​ La otra parte de un anticuerpo, llamada región Fab, contiene secciones variables que definen el objetivo específico que el anticuerpo puede unir. En contraste, la región Fc de todos los anticuerpos en una clase es la misma para cada especie; son constantes en lugar de variables. La región Fc, por lo tanto, a veces se denomina incorrectamente "región constante del fragmento". Fc se une a varios receptores celulares y proteínas del complemento . De esta manera, media diferentes efectos fisiológicos de los anticuerpos (detección de partículas opsonizadas, lisis celular, desgranulación de mastocitos, basófilos y eosinófilos y otros procesos).​