Also known as Sortase, IPR005754
Sortase refers to a group of prokaryotic enzymes that modify surface proteins by recognizing and cleaving a carboxyl-terminal sorting signal. For most substrates of sortase enzymes, the recognition signal consists of the motif LPXTG (Leu-Pro-any-Thr-Gly), then a highly hydrophobic transmembrane sequence, followed by a cluster of basic residues such as arginine. Cleavage occurs between the Thr and Gly, with transient attachment through the Thr residue to the active site Cys residue, followed by transpeptidation that attaches the protein covalently to cell wall components. Sortases occur in almo
ソルターゼ（Sortase）は、原核生物の酵素の一群の一つである。細胞表面タンパク質のC末端に位置する識別シグナルを認識してこれを切断し、表面タンパク質を改変する。ソルターゼはほぼ全てのグラム陰性菌と一部のグラム陽性菌（Shewanella putrefaciensなど）と一部の古細菌（Methanobacterium thermoautotrophicumなど）で確認されている。ソルターゼはアミノ酸配列の類似性から6つのクラス（A～F）に分類される。クラスAソルターゼは、とても広範な標的タンパク質への活性を示すためハウスキーピングソルターゼとも呼ばれる。その他のクラスは基質特異性の高いものが多く、様々な機能を持つクラスB、ピリンの性繊毛への組み立てを触媒するクラスC、胞子の形成にも重要な役割を果たすクラスDなどがあり、クラスEとFについては不明な点が多い。
Abstract from DBpedia / Wikipedia · CC BY-SA
Discovered by embedding cosine similarity (sentence-transformers MiniLM, 384-dim).