
Klatryna
Sign in to saveAlso known as clathrin, GO:0071439, clathrin complex family, clathrin triskelion, Clathrin
Clathrin is a protein that plays a role in the formation of coated vesicles. Clathrin was first isolated by Barbara Pearse in 1976. It forms a triskelion shape composed of three clathrin heavy chains and three light chains. When the triskelia interact they form a polyhedral lattice that surrounds the vesicle. The protein's name refers to this lattice structure, deriving from Latin clathri, meaning lattice. Barbara Pearse named the protein clathrin at the suggestion of Graeme Mitchison, selecting it from three possible options. Coat-proteins, like clathrin, are used to build small vesicles in o
Key facts
- Protein family.class
- collapsible
- Protein family.Symbol
- Clathrin_lg_ch
- Protein family.Name
- Clathrin light chain
- Protein family.image
- PDB 1b89 EBI.jpg
- Protein family.caption
- clathrin heavy chain proximal repeat (linker)
- Protein family.Pfam
- PF01086
- Protein family.Pfam_clan
- CL0020
- Protein family.InterPro
- IPR000996
- Protein family.SCOP
- 3iyv
- Protein family.SMART
- SM00299
- Protein family.PROSITE
- PDOC00196
- Protein family.CATH
- 1b89
- Protein.name
- Clathrin light chain a
- Protein.bodyclass
- collapsible collapsed
- Protein.Symbol
- CLTCL1
- Protein.EntrezGene
- 8218
- Protein.HGNCid
- 2093
- Protein.UniProt
- P53675
via Wikipedia infobox
Research
3,850 papers- Regulation of Clathrin-Mediated Endocytosis.Annual review of biochemistry · 2018
- Molecular mechanism and physiological functions of clathrin-mediated endocytosis.Nature reviews. Molecular cell biology · 2011
- Clathrin-dependent endocytosis.The Biochemical journal · 2004
- Clathrin-containing adhesion complexes.The Journal of cell biology · 2019
- Clathrin and adaptors.Biochimica et biophysica acta · 1998
via PubMed
Wikidata facts
Show 2 more facts
- exact match
- purl.obolibrary.org/obo/GO_0071439
- Commons category
- Clathrin
Sources (3)
via Wikidata · CC0
Article · Polski
Klatryna – białko odkryte i wyizolowane po raz pierwszy przez Barbarę Pearse w 1975 roku, jako główny składnik struktury opłaszczającej jamki klatrynowe, (ang.) clathrin pits, czyli wpuklenia błony komórkowej komórek eukariotycznych, będących miejscami endocytozy klatryno-zależnej. Klatryna jest także składnikiem płaszcza pęcherzyków transportujących powstałych w tym procesie endocytozy.Podobny proces, to jest formowania i odpączkowywania pęcherzyków opłaszczonych klatryną, zachodzi także w innych organellach komórki – aparacie Golgiego i w związanych systemach przedziałów błonowych. Cząsteczki klatryny są włączane do fragmentu błony, który ma zostać przekształcony i odpączkowany jako pęcherzyk, przy udziale kompleksów . Zależnie od typu komórki, jej przedziału i konkretnego procesu, klatryna może być włączana przy udziale szerokiej gamy białek adaptorowych. Białka te zarówno włączają klatrynę w docelowe miejsce, jak też propagują jej polimeryzację w charakterystyczne wielościenne struktury na bazie triskelionu, które niczym klatka otaczają pęcherzyk.Pęcherzyki po dotarciu na miejsce docelowe są bardzo szybko odpłaszczane z klatryny, która może być następnie użyta w innym miejscu, a sam pęcherzyk może połączyć się z błoną docelową. Jednostki klatryny składają się z trzech łańcuchów ciężkich (masa molowa 180 000 Da) oraz trzech lekkich (20 000 do 40 000 Da). Polipeptydy klatryny są kodowane przez geny o locus, odpowiednio: CLTA – 12q23-q24, CLTB – 4q, CLTC – 17q11-qter, CLTCL1 – 22 q11.2.
Abstract from DBpedia / Wikipedia · CC BY-SA