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Hämoglobin
Sign in to saveAlso known as Hb, Hgb, haemoglobins, haemoglobin, hemoglobins
organische Verbindung, Proteinkomplex, Tetramer
Hemoglobin is an iron-containing protein in red blood cells that transports oxygen from your lungs to the rest of your body, where it delivers that oxygen to power your cells. It's found in nearly all vertebrates and is essential for the aerobic respiration that keeps your metabolism running.
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Key facts
- Heteropolypeptide.heteropolymer
- Hemoglobin
- Heteropolypeptide.polymer_type
- heterotetramer, (αβ)2
- Heteropolypeptide.protein_type
- metalloprotein, chromoprotein, globulin
- Heteropolypeptide.function
- oxygen-transport
- Heteropolypeptide.cofactors
- heme (4)
- Heteropolypeptide.image
- 1GZX Haemoglobin.png
- Heteropolypeptide.image_source
- Structure of human hemoglobin. α and β globin subunits are in red and blue, respectively, and the iron-containing heme groups in green. From
- Heteropolypeptide.SubunitCount
- 3
- Heteropolypeptide.subunit1
- Hb-α1
- Heteropolypeptide.gene1
- HBA1
- Heteropolypeptide.locus1
- Chr. 16 p13.3
- Heteropolypeptide.subunit2
- Hb-α2
- Heteropolypeptide.gene2
- HBA2
- Heteropolypeptide.locus2
- Chr. 16 p13.3
- Heteropolypeptide.subunit3
- Hb-β
- Heteropolypeptide.gene3
- HBB
- Heteropolypeptide.locus3
- Chr. 11 p15.5
- Heteropolypeptide.Formula
- C2952 H 4664 O 832 N812 S8 Fe 4
via Wikipedia infobox
Research
283,484 papers- [Hemoglobin, from microorganisms to man: a single structural motif, multiple functions].ReviewComptes rendus biologies · 2002Wajcman H, Kiger LDOI: 10.1016/s1631-0691(02)01537-8
- [Role of alpha-hemoglobin molecular chaperone in the hemoglobin formation and clinical expression of some hemoglobinopathies].ReviewTransfusion clinique et biologique : journal de la Societe francaise de transfusion sanguine · 2015Vasseur C, Baudin-Creuza VDOI: 10.1016/j.tracli.2015.01.002
- HUMAN HAEMOGLOBINS.ReviewJournal of medical genetics · 1965HUEHNS ER, SHOOTER EMDOI: 10.1136/jmg.2.1.48
- Hemosomegenesis and hemoglobin biosynthesis in vertebrates.ReviewComparative biochemistry and physiology. Comparative physiology · 1992Brunner Júnior A, de Rizzo E, Morena DD et al.DOI: 10.1016/0300-9629(92)90718-6
- Hemoglobin S-C disease.The American journal of roentgenology, radium therapy, and nuclear medicine · 1962BECKER JA
- [Fetal hemoglobin].Vie medicale (Paris, France : 1920) · 1954DUGAS M
- [Red cell substitutes: perfluorocarbon emulsions and hemoglobin solutions].ReviewAnnales francaises d'anesthesie et de reanimation · 1999Rémy B, Deby-Dupont G, D'Ans V et al.DOI: 10.1016/s0750-7658(99)80072-0
- [Hemoglobin SD disease].Monatsschrift Kinderheilkunde : Organ der Deutschen Gesellschaft fur Kinderheilkunde · 1993Laws HJ, Dickerhoff R, Mayer J et al.
via PubMed
Wikidata facts
- Subclass of
- protein
- Image
- Redbloodcells.jpg
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- chemical formula
- C₂₉₅₂H₄₆₆₄O₈₁₂₅S₈Fe₄₃₂₁
- physically interacts with
- oxygen
- topic's main category
- Category:Hemoglobins
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Article · Deutsch
Hämoglobin (von altgriechisch αἷμα haíma, „Blut“, und lateinisch globus, „Klumpen, Ballen“), Abkürzung Hb, ist der eisenhaltige Proteinkomplex, der als Blutfarbstoff in den roten Blutkörperchen von Wirbeltieren enthalten ist, Sauerstoff bindet und diesen so im Blutkreislauf transportiert. Das Hämoglobin von Säugetieren ist ein Tetramer, es besteht aus vier Globinen als Untereinheiten. Beim erwachsenen Menschen sind dies je zwei Hb α und Hb β im Hämoglobin A (Hb A0), der häufigsten Form. Die vier den Komplex bildenden Proteine sind Aminosäureketten (α-Kette 141 AS; β-Kette 146 AS) in der für Globine typischen Faltung mit jeweils einer Tasche, in der ein Eisen-II-Komplex, das Häm, gebunden ist. Dessen Eisenion vermag ein Sauerstoffmolekül zu binden. Dabei ändert sich die Farbe des Häms von dunkel- zu hellrot. Die Bindungsstärke hängt empfindlich von der Konformation der Proteinumgebung des Häms ab. Wechselwirkungen zwischen den vier Globinen begünstigen die beiden extremen Zustände, in denen der Gesamtkomplex entweder mit vier Molekülen Sauerstoff gesättigt ist (in der Lunge bzw. den Kiemen) oder allen Sauerstoff abgegeben hat. Wechselwirkungen mit anderen Molekülen unterstützen die Beladung wie die Entladung. Zum Vorkommen von Hämoglobin und ähnlicher Globine im Tierreich siehe Sauerstofftransporter.
Abstract from DBpedia / Wikipedia · CC BY-SA
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