emoglobina

Also known as Hb, Hgb, haemoglobins, haemoglobin, hemoglobins

proteina globulare a struttura quaternaria

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Hemoglobin is an iron-containing protein in red blood cells that transports oxygen from your lungs to the rest of your body, where it delivers that oxygen to power your cells. It's found in nearly all vertebrates and is essential for the aerobic respiration that keeps your metabolism running.

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Key facts

Heteropolypeptide.heteropolymer: Hemoglobin
Heteropolypeptide.polymer_type: heterotetramer, (αβ)2
Heteropolypeptide.protein_type: metalloprotein, chromoprotein, globulin
Heteropolypeptide.function: oxygen-transport
Heteropolypeptide.cofactors: heme (4)
Heteropolypeptide.image: 1GZX Haemoglobin.png
Heteropolypeptide.image_source: Structure of human hemoglobin. α and β globin subunits are in red and blue, respectively, and the iron-containing heme groups in green. From
Heteropolypeptide.SubunitCount: 3
Heteropolypeptide.subunit1: Hb-α1
Heteropolypeptide.gene1: HBA1
Heteropolypeptide.locus1: Chr. 16 p13.3
Heteropolypeptide.subunit2: Hb-α2
Heteropolypeptide.gene2: HBA2
Heteropolypeptide.locus2: Chr. 16 p13.3
Heteropolypeptide.subunit3: Hb-β
Heteropolypeptide.gene3: HBB
Heteropolypeptide.locus3: Chr. 11 p15.5
Heteropolypeptide.Formula: C2952 H 4664 O 832 N812 S8 Fe 4

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Research

283,484 papers

[Hemoglobin, from microorganisms to man: a single structural motif, multiple functions].ReviewComptes rendus biologies · 2002Wajcman H, Kiger LDOI: 10.1016/s1631-0691(02)01537-8
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HUMAN HAEMOGLOBINS.ReviewJournal of medical genetics · 1965HUEHNS ER, SHOOTER EMDOI: 10.1136/jmg.2.1.48
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via PubMed

Wikidata facts

Subclass of: protein
Image: Redbloodcells.jpg

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chemical formula: C₂₉₅₂H₄₆₆₄O₈₁₂₅S₈Fe₄₃₂₁
physically interacts with: oxygen
topic's main category: Category:Hemoglobins
Commons category: Hemoglobin
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Sources (4)

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Article · Italiano

L'emoglobina (indicata con la sigla Hb, dall'inglese hemoglobin) è una proteina globulare con struttura quaternaria formata da quattro subunità. È solubile e di colore rosso (cromoproteina). È presente nei globuli rossi dei vertebrati (esclusi alcuni pesci antartici) per i quali svolge la funzione vitale di trasporto dell'ossigeno molecolare da un compartimento ad alta concentrazione di O2, il sangue arterioso, ai tessuti. Ognuna delle sue 4 catene polipeptidiche è legata covalentemente a un gruppo prostetico detto eme, costituito da una molecola di protoporfirina IX (che rappresenta la componente organica) coordinante uno ione ferro Fe2+ (rappresentante la componente inorganica) che sporge leggermente dal piano della molecola. Laddove la protoporfirina IX incontri lo ione ferroso, legandolo, si va a formare la cosiddetta “ferroprotoporfirina” (che altro non è che il gruppo “eme” per come lo troviamo all’interno della proteina). Lo spazio che racchiude lo ione ferroso viene anche chiamato “spazio tetradentato” per la sua forma caratteristica. L'emoglobina è inoltre una proteina allosterica. Viene sintetizzata inizialmente a livello dei proeritroblasti policromatofili (precursori dei globuli rossi), rimanendo poi in alte concentrazioni all'interno dell'eritrocita maturo (che ha perso il nucleo). Le alterazioni di origine genetica della struttura primaria della molecola, che ne alterano la funzione, o della sua espressione, che ne alterano la quantità in circolo, vanno sotto il nome di emoglobinopatie (esempi sono l'anemia falciforme e la talassemia).

Abstract from DBpedia / Wikipedia · CC BY-SA