Élastase

En biologie moléculaire, les élastases sont des enzymes produites par certains animaux (dont les mammifères), appartenant à la classe des protéases. Exclusivement produites dans le pancréas, elles sont diffusées dans le corps où elles ont un rôle immunologique (attaque des parois externes de bactéries) et où elles catalysent l’hydrolyse de l’élastine, une fibre élastique qui - avec le collagène - détermine les propriétés mécaniques du tissu conjonctif. L'élastase produite par les neutrophiles lors d'une infection ou réaction inflammatoire est contrôlée par une protéine dite Alpha_1-antitrypsine. Les élastases produites en excès sont éliminées via l'intestin, où la flore intestinale ne la dégrade pas, ce qui permet de la doser dans les excréments ; son taux normal est d'environ 150 µg par gr de selles. Un taux plus bas est signe d'une insuffisance pancréatique exocrine. Les neutrophiles peuvent casser la protéine A (OmpA) de la membrane externe de bactéries pathogènes de type Gram-négatives Escherichia coli. L'élastase a une fonction immunologique similaire et importante en décomposant des facteurs de virulence de bactéries telles que les Shigella, en clivant certaines liaisons peptidiques au sein de certaines « protéines cibles ». Ces endopeptidases hydrolysent les liaisons peptidiques dans lesquelles un résidu d'acide aminé aliphatique (Glycine, Alanine, Valine, Isoleucine) est engagé par son groupement carboxylique. Pour en savoir plus sur les mécanismes en cause, voir protéase à sérine.