グリコシルトランスフェラーゼ

グリコシルトランスフェラーゼまたは糖転移酵素（とうてんいこうそ、英: glycosyltransferase）は、グリコシド結合を形成する酵素（EC 2.4）である。活性化された糖ヌクレオチド（と呼ばれる）から糖部分を求核的なへ転移する過程を触媒する。求核剤は酸素、炭素、窒素、硫黄系の場合がある。 グリコシル基の転移の結果、炭水化物、配糖体、オリゴ糖または多糖が形成される。一部のグリコシルトランスフェラーゼは、無機リン酸や水への転移を触媒する。グリコシル基の転移はタンパク質の残基に対しても行われ、通常チロシン、セリンまたはスレオニンに対する反応によってO-結合型糖タンパク質が形成されるか、アスパラギンに対する反応によってN-結合型糖タンパク質が形成される。トリプトファンに対してマンノシル基の転移が行われ、C-マンノシルトリプトファンが形成されることもある。これは真核生物で比較的豊富に存在する。トランスフェラーゼは脂質を受容体として利用して糖脂質を形成することや、リン酸のような脂質結合型糖リン酸を供与体として利用することもある。 糖ヌクレオチドを供与体として利用するグリコシルトランスフェラーゼはLeloir enzyme（ルロワール型酵素）と呼ばれ、その名称は糖ヌクレオチドを最初に発見し、炭水化物の代謝に関する業績によって1970年にノーベル化学賞を受賞したルイ・ルロワールに由来する。ドリコール、ポリプレノールピロリン酸など糖ヌクレオチド以外の供与体を利用するグリコシルトランスフェラーゼはnon-Leloir enzyme（非ルロワール型酵素）と呼ばれる。 哺乳類のグリコシルトランスフェラーゼは9種類の糖ヌクレオチドを供与体として利用する。UDP-グルコース、UDP-ガラクトース、UDP-GlcNAc、UDP-GalNAc、UDP-キシロース、UDP-グルクロン酸、、GDP-フコース、CMP-シアル酸である。通常これらの供与体分子のリン酸基にはマンガンなどの二価イオンが配位するが、金属非依存的な酵素も存在する。 多くのグリコシルトランスフェラーゼは1回膜貫通タンパク質で、通常ゴルジ体の膜に固定されている。