Glicosiltransferase

As glicosiltransferases (GTFs, Gtfs) são enzimas (EC 2.4) que estabelecem ligações glicosídicas naturais. Eles catalisam a transferência de frações de sacarídeo de um açúcar de nucleotídeo ativado (também conhecido como "") para uma molécula nucleofílica, cujo nucleófilo pode ser baseado em oxigênio- carbono-, nitrogênio- ou enxofre. O resultado da transferência de glicosilo pode ser um hidrato de carbono, um glicósido, um oligossacárido ou um polissacárido. Algumas glicosiltransferases catalisam a transferência para fosfato inorgânico ou água. A transferência de glicosil também pode ocorrer para resíduos de proteínas, geralmente para tirosina, serina ou treonina, para originar glicoproteínas ligadas a O, ou para asparagina, para originar glicoproteínas ligadas a N. Os grupos manosilo podem ser transferidos para o triptofano para gerar o , que é relativamente abundante em eucariotas. As transferases também podem usar lipídios como aceptor, formando glicolipídios e até mesmo usando doadores de fosfato de açúcar ligados a lipídios, como os fosfatos de dolicol. As glicosiltransferases que usam doadores de nucleotídeos de açúcar são enzimas Leloir, após Luis F. Leloir, o cientista que descobriu o primeiro nucleotídeo de açúcar e que recebeu o Prêmio Nobel de Química em 1970 por seu trabalho no metabolismo de carboidratos. As glicosiltransferases que utilizam dadores n nucleoticos, tais como dolicois ou pirofosfato glicosiltransferases não-Leloir. Os mamíferos utilizam apenas 9 doadores de nucleotídeos de açúcar para glicosiltransferases: , UDP-galactose, , , , , GDP-manose, e . O(s) fosfato(s) dessas moléculas doadoras são geralmente coordenados por cátions divalentes, como o manganês, no entanto existem enzimas independentes de metal. Muitas glicosiltransferases são e são geralmente ancoradas em membranas do complexo de Golgi