Glutamato desidrogenase

Glutamato desidrogenase (GLDH, GDH) é uma enzima observada tanto em mitocôndrias procariontes quanto em eucariotos. A reação acima também produz amônia, que em eucariotos é processada canonicamente como substrato no ciclo da ureia. Normalmente, a reação de α-cetoglutarato a glutamato não ocorre em mamíferos, pois o equilíbrio da glutamato desidrogenase favorece a produção de amônia e α-cetoglutarato. A glutamato desidrogenase também tem uma afinidade muito baixa pela amônia (alta constante de Michaelis de aproximadamente 1 mM), e, portanto, níveis tóxicos de amônia teriam que estar presentes no corpo para que a reação inversa ocorresse (isto é, α-cetoglutarato e amônia a glutamato e NAD(P)+). No entanto, no cérebro, a relação NAD+/NADH nas mitocôndrias cerebrais estimula a desaminação oxidativa (i.e. glutamato a α-cetoglutarato e amônia). Nas bactérias, a amônia é assimilada a aminoácidos via glutamato e aminotransferases. Nas plantas, a enzima pode funcionar em qualquer direção, dependendo do ambiente e do estresse. Plantas transgênicas que expressam GLDHs microbianas são melhoradas em tolerância a herbicidas, déficit hídrico e infecções por patógenos. Eles são mais valiosos nutricionalmente. A enzima representa um elo chave entre rotas catabólicas e anabólicas, e é, portanto, onipresente em eucariotos. Em humanos, os genes relevantes são chamados (glutamato desidrogenase 1) e (glutamato desidrogenase 2), e também há pelo menos 8 GLDH pseudogenes no genoma humano também, provavelmente refletindo influências microbianas na evolução dos eucariotos. * Glutamato * α-Cetoglutarato