File:ChimeraX_rendering_of_bovine_trypsin_(PDB_1UTN).png · Wikimedia Commons · See Wikimedia Commons
Key facts
- Enzyme.Name
- Trypsin
- Enzyme.EC_number
- 3.4.21.4
- Enzyme.CAS_number
- 9002-07-7
- Enzyme.GO_code
- 0004295
- Enzyme.image
- ChimeraX rendering of bovine trypsin (PDB 1UTN).png
- Enzyme.caption
- Crystal structure of bovine trypsin.
- Enzyme.name
- Trypsin
- Protein family.Symbol
- Trypsin
- Protein family.Name
- Trypsin
- Protein family.Pfam
- PF00089
- Protein family.InterPro
- IPR001254
- Protein family.SMART
- SM00020
- Protein family.PROSITE
- PDOC00124
- Protein family.MEROPS
- S1
- Protein family.SCOP
- 1c2g
- Protein family.CDD
- cd00190
- Protein.Name
- protease, serine, 3 (mesotrypsin)
- Protein.HGNCid
- 9486
via Wikipedia infobox
Wikidata facts
- Image
- Trypsin active site.png
Show 3 more facts
- Commons category
- Trypsin
- described by source
- Armenian Soviet Encyclopedia
- EC enzyme number
- 3.4.21.4
via Wikidata · CC0
Article · Español
La tripsina es una enzima peptidasa que rompe los enlaces peptídicos de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos.Se produce en el páncreas y se secreta en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión. El pH óptimo es 7,7 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica, ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos arginina (Arg) o lisina (Lys) en la cadena, ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial. La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinógeno (enzima inactiva), y luego se activa en el duodeno gracias a la enteropeptidasa, que la convierte en tripsina (enzima activa) mediante un corte proteolítico.[cita requerida] La tripsina fue descubierta en 1876 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne mientras estudiaba el .
Abstract from DBpedia / Wikipedia · CC BY-SA