File:ChimeraX_rendering_of_bovine_trypsin_(PDB_1UTN).png · Wikimedia Commons · See Wikimedia Commons
Trypsine
Sign in to saveTrypsin is a type of serine protease enzyme from the PA clan superfamily found in the digestive system of many vertebrates, where it begins the digestion of proteins by hydrolysis, cutting long chains of amino acids into smaller pieces. Trypsin is formed in the small intestine when its proenzyme, known as trypsinogen and produced by the pancreas, is activated. Trypsin cuts peptide chains mainly at the carboxyl side of the amino acids lysine and arginine. It is widely used in numerous biotechnology applications in clinical and research laboratories. The enzymatic action of trypsin is commonly r
Key facts
- Enzyme.Name
- Trypsin
- Enzyme.EC_number
- 3.4.21.4
- Enzyme.CAS_number
- 9002-07-7
- Enzyme.GO_code
- 0004295
- Enzyme.image
- ChimeraX rendering of bovine trypsin (PDB 1UTN).png
- Enzyme.caption
- Crystal structure of bovine trypsin.
- Enzyme.name
- Trypsin
- Protein family.Symbol
- Trypsin
- Protein family.Name
- Trypsin
- Protein family.Pfam
- PF00089
- Protein family.InterPro
- IPR001254
- Protein family.SMART
- SM00020
- Protein family.PROSITE
- PDOC00124
- Protein family.MEROPS
- S1
- Protein family.SCOP
- 1c2g
- Protein family.CDD
- cd00190
- Protein.Name
- protease, serine, 3 (mesotrypsin)
- Protein.HGNCid
- 9486
via Wikipedia infobox
Wikidata facts
- Image
- Trypsin active site.png
Show 3 more facts
- Commons category
- Trypsin
- described by source
- Armenian Soviet Encyclopedia
- EC enzyme number
- 3.4.21.4
via Wikidata · CC0
Article · Nederlands
Trypsine is een protease, een eiwitafbrekend enzym dat in de dunne darm van de mens en veel diersoorten de ontleding van eiwitten uit ingenomen voedsel omzet. Het pH-optimum is 6,5, het minimum 4 en het maximum 9. De naam is afkomstig van het Griekse woord thrupsis, dat verbrokkeling betekent. De stof werd voor het eerst kunstmatig verkregen door het fijnwrijven van een alvleesklier. Trypsine heeft een specifieke functie: het splitst alleen peptidebindingen, waarvan de carboxygroep afkomstig is van een van de basische aminozuren lysine en arginine, en wordt daarom in het laboratorium veel toegepast bij structureel onderzoek van eiwitten. Het enzym wordt in de alvleesklier gemaakt in de vorm van trypsinogeen, een inactief voorstadium van trypsine. Activering van trypsinogeen tot trypsine in de dunne darm wordt veroorzaakt door trypsine zelf, dat gaat autokatalytisch, of door het enzym enteropeptidase of enterokinase. Het activeringsproces bestaat slechts uit afsplitsing van een N-eindstandig hexapeptide met de volgorde valine-(asparaginezuur)4-lysine, waarbij de valine ook wel een ander aminozuur kan zijn, afhankelijk van de soort waaruit het enzym afkomstig is. De aminozuurvolgorde van trypsine en trypsinogeen is geheel bekend.
Abstract from DBpedia / Wikipedia · CC BY-SA