File:ChimeraX_rendering_of_bovine_trypsin_(PDB_1UTN).png · Wikimedia Commons · See Wikimedia Commons
Key facts
- Enzyme.Name
- Trypsin
- Enzyme.EC_number
- 3.4.21.4
- Enzyme.CAS_number
- 9002-07-7
- Enzyme.GO_code
- 0004295
- Enzyme.image
- ChimeraX rendering of bovine trypsin (PDB 1UTN).png
- Enzyme.caption
- Crystal structure of bovine trypsin.
- Enzyme.name
- Trypsin
- Protein family.Symbol
- Trypsin
- Protein family.Name
- Trypsin
- Protein family.Pfam
- PF00089
- Protein family.InterPro
- IPR001254
- Protein family.SMART
- SM00020
- Protein family.PROSITE
- PDOC00124
- Protein family.MEROPS
- S1
- Protein family.SCOP
- 1c2g
- Protein family.CDD
- cd00190
- Protein.Name
- protease, serine, 3 (mesotrypsin)
- Protein.HGNCid
- 9486
via Wikipedia infobox
Wikidata facts
- Image
- Trypsin active site.png
Show 3 more facts
- Commons category
- Trypsin
- described by source
- Armenian Soviet Encyclopedia
- EC enzyme number
- 3.4.21.4
via Wikidata · CC0
Article · Polski
Trypsyna (EC 3.4.21.4) – enzym trawienny wytwarzany przez część zewnątrzwydzielniczą trzustki.Jest wydzielany w postaci proenzymu – trypsynogenu, który wchodzi w skład soku trzustkowego. W dwunastnicy pod wpływem niewielkich nawet ilości innego enzymu - enterokinazy dochodzi do aktywacji trypsynogenu. Dzięki autokatalitycznej zdolności trypsyny (przy pH 7,9) szybko dochodzi do pełnego uczynnienia wydzielonego trypsynogenu. Trypsyna należy do endopeptydaz. Katalizuje hydrolizę wiązań peptydowych w miejscach, w których grupy karbonylowe należą do argininy albo lizyny. W centrum aktywnym trypsyny znajduje się seryna jako główny , przez co trypsynę zalicza się do podpodklasy endopeptydaz serynowych. Optymalne warunki działania trypsyny to pH 7–9 i temperatura 37 °C. Efektem jej działania na białko są peptydy o różnej długości łańcucha.
Abstract from DBpedia / Wikipedia · CC BY-SA