File:ChimeraX_rendering_of_bovine_trypsin_(PDB_1UTN).png · Wikimedia Commons · See Wikimedia Commons
Трипсин
Sign in to saveTrypsin is a type of serine protease enzyme from the PA clan superfamily found in the digestive system of many vertebrates, where it begins the digestion of proteins by hydrolysis, cutting long chains of amino acids into smaller pieces. Trypsin is formed in the small intestine when its proenzyme, known as trypsinogen and produced by the pancreas, is activated. Trypsin cuts peptide chains mainly at the carboxyl side of the amino acids lysine and arginine. It is widely used in numerous biotechnology applications in clinical and research laboratories. The enzymatic action of trypsin is commonly r
Key facts
- Enzyme.Name
- Trypsin
- Enzyme.EC_number
- 3.4.21.4
- Enzyme.CAS_number
- 9002-07-7
- Enzyme.GO_code
- 0004295
- Enzyme.image
- ChimeraX rendering of bovine trypsin (PDB 1UTN).png
- Enzyme.caption
- Crystal structure of bovine trypsin.
- Enzyme.name
- Trypsin
- Protein family.Symbol
- Trypsin
- Protein family.Name
- Trypsin
- Protein family.Pfam
- PF00089
- Protein family.InterPro
- IPR001254
- Protein family.SMART
- SM00020
- Protein family.PROSITE
- PDOC00124
- Protein family.MEROPS
- S1
- Protein family.SCOP
- 1c2g
- Protein family.CDD
- cd00190
- Protein.Name
- protease, serine, 3 (mesotrypsin)
- Protein.HGNCid
- 9486
via Wikipedia infobox
Wikidata facts
- Image
- Trypsin active site.png
Show 3 more facts
- Commons category
- Trypsin
- described by source
- Armenian Soviet Encyclopedia
- EC enzyme number
- 3.4.21.4
via Wikidata · CC0
Article · Русский
Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0. Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре остатки серина и гистидина. Трипсины легко подвергаются самоперевариванию (аутолизу), что приводит к загрязнению препаратов трипсинов неактивными продуктами (промышленный препарат содержит до 50 % неактивных примесей). Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.
Abstract from DBpedia / Wikipedia · CC BY-SA