invertasa

La invertasa o invertina (β-fructofuranosidasa, EC 3.2.1.26), conocida también con el nombre de sacarasa (por ser una de las sacarasas más comunes), es una enzima que cataliza la hidrólisis de los terminales no reductores β-d-fructofuranosílicos de los fructofuranósidos, rompiendo el enlace β-d-fructofuranosil. Entre los sustratos sobre los que actúa, el más significativo es la sacarosa, de ahí que la enzima se conozca también, como ya se ha señalado, con el nombre de sacarasa. Esta enzima hidroliza la fructosa y la glucosa mediante la siguiente reacción reversible: Sacarosa ↔ Fructosa + Glucosa Estos glúcidos, además de ser ampliamente utilizados en la industria alimentaria, son fuentes principales de carbono y energía para organismos procariontes y eucariontes. El nombre de invertasa hace referencia a que los productos de la reacción son conocidos como "azúcares invertidos" debido al cambio rotacional que modifica sus propiedades ópticas; de una rotación positiva o dextrógira a una rotación negativa o levógira: Sacarosa ([α] D = + 66,5º) + H₂O → D-glucosa ([α] D = + 52,5º) + D-fructosa ([α] D = -92º) El primero en describir esta propiedad y en dar nombre a la enzima fue el francés Marcellin Berthelot (1827-1907) en 1860.​ El naturalista y químico suizo Adolph von Planta-Reichenau (1820-1895), demostró la presencia de la enzima en la miel de abeja. Esta enzima se encuentra en levaduras, normalmente en la levadura Saccharomyces cerevisiae; en abejas, que utilizan la invertasa para fabricar miel a partir del néctar de las flores, en plantas y en bacterias, como por ejemplo las que se encuentran en el intestino humano. Además, el estudio de la actividad de la invertasa tiene un gran interés para la investigación aplicada, ya que se trata de una de las enzimas más conocidas. Hay que mencionar el hecho de que la cinética de esta enzima fue la primera que se estudió con profundidad (estudios clásicos de Michaelis-Menten).